酶的高效催化性和专一性

高度的催化效率

一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107？020倍，例如，反应

H2O2+H2O2→2H2O+O2

在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶（catalase）存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。

高度的专一性

一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，（医考网搜集整理）并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性（specificity）。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物（substrate）。

酶对底物的专一性通常分为以下几种：

（1）绝对特异性（absolutespecifictity）

有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

（2）相对特异性（relativespecificity）

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶（lipase）不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶（phosphatase）对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

（3）立体异构特异性（stereopecificity）

酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶（α-amylase）只能水解淀粉中α-1，4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。